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Forschung - Research

Group PD Dr. J. Schiller

Research interests

Wir vertreten die chemische Seite biophysikalischer Untersuchungen mittels Laser-Massenspektrometrie (MALDI-TOF MS), Dünnschichtchromatographie (TLC) und NMR-Spektroskopie.

Instrumentalanalytik an Biomolekülen

Die Struktur von Biomolekülen bestimmt ihre Funktion! Ein bestimmtes Enzym ist z.B. nur dann aktiv, wenn es die "richtigen" Umgebungsbedingungen vorfindet. Die Struktur wiederum wird entscheidend durch die chemische Zusammensetzung bestimmt.

Besonders interessieren wir uns für die Charakterisierung von Lipiden - insbesondere von Phospholipiden. Damit leisten wir wichtige Beiträge für die anderen Arbeitsgruppen des Instituts, die Phospholipide für ihre Untersuchungen einsetzen oder bei denen komplexe Lipidgemische bei der Aufarbeitung biologischer Proben anfallen.

Ein anderer Schwerpunkt unserer Arbeiten ist die Analytik des Collagen- bzw. Glykosaminglykananteils der extrazellulären Matrix. Neben methodischen Aspekten der Analytik von Kohlenhydraten stehen hier insbesondere Anwendungsaspekte bei der Behandlung rheumatischer Erkrankungen im Vordergrund.

Research techniques

Wir setzen - neben anderen Verfahren - im wesentlichen 3 analytische Techniken routinemäßig ein:

Die wichtigsten Charakteristika der einzelnen Methoden sowie ihren für uns relevanten Anwendungsbereich möchten wir im folgenden kurz vorstellen:

Die MALDI-TOF MS

Die MALDI-TOF MS (matrix-assisted laser desorption & io­niza­tion time-of-flight mass spectrometry) ist ein modernes massenspektrometrisches Verfahren. Im Gegensatz zur klassischen "electron impact" MS, wo die Probe durch Beschuß mit Elektronen unter Bildung von Radikalkationen ionisiert wird, zählt "MALDI" (wie die nahezu zeitgleich entwickelte "electrospray"-(ESI)-MS) zu den sogen. "Soft-Ionization"-Verfahren. Beide Verfahren ermöglichen die Analyse von schwerflüchtigen und/oder hochmolekularen Biomolekülen mit einem Minimum an Abbaureaktionen. Somit sind die Molekulargewichte der interessierenden Verbindungen in der Regel ohne weiteres bestimmbar.

Obwohl die Methodik erst 1988 zum ersten mal erwähnt wurde, hat sie inzwischen einen geradezu kometenhaften Aufstieg in den Biowissenschaften wie auch der Medizin erfahren.

Die Dünnschichtchromatographie (TLC)

Im Unterschied zur "konventionellen" EI (electron impact) Massenspektrometrie, wo Radikalkationen erzeugt werden, führen die"Soft-Ionization"-Verfahren und damit auch die MALDI-TOF MS zur Bildung von "Quasimolekül-Ionen". Diese entstehen dadurch, daß sich Kationen (Protonen oder Alkalimetall-Ionen an das relevante Molekül anlagern. Die Ausbeute dieser "Quasimolekül-Ionen" ist somit von den Säure-Baseeigenschaften des Analytmoleküle abhängig. Da diese je nach Substanzklasse in der Regel unterschiedlich sind, resultieren für jede Molekülklasse unterschiedliche Ionenausbeuten. Dies kann im Extremfall dazu führen, daß in Gemischen manche Molküle nicht oder doch nur mit fast verschwindend geringer Intensität nachweisbar sind: Die Summe der Einzelspektren entspricht somit in aller Regel nicht dem Gesamtspektrum!

Die hochauflösende 31P-NMR-Spektroskopie

Grundsätzlich sind sowohl die MALDI-TOF Massenspektren wie auch die Dünnschichtchromatogramme quantitativ auswertbar, was aber in der Regel mühselig ist. Bei den MALDI-Massenspektren ist in der Regel der Zusatz einer geeigneten Referenzsubstanz erforderlich - so viele Lipidklassen man auswerten möchte, so viele "Standards" werden auch benötigt. Dies führt zum einen zur massiven Veränderung der Probe und zum anderen ist eine (zumindest grobe) Vorkenntnis über die Zusammensetzung der unbekannten Probe notwendig, da ja das Signal des Standards mit einer ähnlichen Intensität wie die interessierenden Komponenten detektiert werden soll.

Eine quantitative Auswertung der Dünnschichtchromatogramme ist in der Regel auch problematisch, da der von uns verwendete Farbstoff "Primulin" noch bei weitem nicht vollständig hinsichtlich seiner Bindungscharakteristika an das Lipid definiert werden kann. Es ist nach dem bisherigen Wissensstand davon asuzugehen, daß sowohl die Struktur des Lipids wie auch seine Fettsäurezusammensetzung größeren Einfluß besitzt.

Eine sehr bequeme Methode ist die hochauflösende 31P-NMR-Spektroskopie: Hier können nahezu alle Phospholipide in einem einzigen Experiment spektroskopisch voneinander getrennt werden und über ihre integralen Intensitäten quantitativ ausgewertet werden. Die erfordert jedoch die Unterdrückung der Aggregation der Phospholipide, da große Aggregate durch breite Resonanzen charakterisiert sind. Dies gelingt entweder durch (a) Mischungen organischer Lösungsmittel oder (b) durch den gezielten Zusatz von Detergentien. Unserer Meinung nach ist Methodik (b) vorzuziehen, da die Spektren unter diesen Bedingungen weitaus besser reproduziert werden können.

Einen völlig freien Artikel zur Thematik finden Sie hier.

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Collaborations

Gruppen im Inland

Gruppen im Ausland

Kooperationen mit Industrieunternehmen

Wichtigster Kooperatiosnpartner ist für uns die Firma Bruker Daltonics, mit der wir zusammen ein MALDI-Target entwickeln, das die direkte Untersuchung von TLC-Platten erlaubt.

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Group members

NameTitelRaumTelefone-mail

Head

Jürgen Schiller   PD Dr. rer. nat. habil. 152.2  97 15733  juergen.schiller@medizin.uni-leipzig.de

Group members

Kristin Bresler   103 97 15722 
Ariane Nimptsch   Dipl.-Ing. 133 97 15741  Ariane.Nimptsch@medizin.uni-leipzig.de
Katrin Nimptsch   Dipl.-Ing. 133 97 15741 
Franziska Pinker   stud. biochem. 102 97 15723 Franziska.Pinker@medizin.uni-leipzig.de
Thomas Riemer   Dr. rer. nat. 350 97 15768 riemer@rz.uni-leipzig.de
Rosemarie Süß   Dipl.-Chem. (MTA) 102 97 15723 rosemarie.suess@medizin.uni-leipzig.de
Kristin Teuber   Dipl.-Biol. 104 97 15708 Kristin.Teuber@medizin.uni-leipzig.de
Jianqing Wu   B.Sc. 103 97 15722  Jianqing.Wu@medizin.uni-leipzig.de

Former group members

NameTitelnowe-mail
Annabell Bischoff   Dipl.-Biochem.
Michaela Fitzl   cand. med. fitzl.m@gmx.de
Nicole Hilbert   Dr. med. dent.  Zahnarztpraxis Kempten/Allgäu
Grit Richter   Dr. med.

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Publications

Diese Liste führt nur eine Auswahl von Arbeiten ab dem Jahr 2000 auf. Sollten Sie an einer kompletten Aufstellung interessiert sein, beachten Sie bitte die Publikationslisten der einzelnen Autoren oder die Publikationsliste des Institutes.

Reviews zur NMR-Spektroskopie:

  • Schiller, J., Müller, M., Fuchs, B., Arnold, K., Huster, D.: 31P NMR spectroscopy of phospholipids: From micelles to membranes. Curr. Anal. Chem., in press.
  • Schiller, J., Arnold, K.: Application of high resolution 31P NMR spectroscopy to the characterisation of the phospholipid composition of tissues and body Fluids – A methodological review. Med. Sci. Monitor 8 (2002) MT205-222.
  • Huster, D., Naji, L., Schiller, J., and Arnold, K.: Molecular Dynamics of the biopolymers in articular cartilage studied by magic angle spinning NMR. Appl. Magn. Reson. 27 (2004) 471-487.
  • Huster, D., Schiller, J., Arnold, K.: Solid state NMR to study the dynamics of cartilage polymers. Methods Mol. Med. 101 (2004) 303-318.
  • Schiller, J., Huster, D., Fuchs, B., Naji, L., Kaufmann, J., Arnold, K.: Evaluation of cartilage composition and degradation by high resolution magic angle spinning nuclear magnetic resonance. Methods Mol. Med. 101 (2004) 267-286.
  • Schiller, J., D., Naji, L., Trampel, R., Ngwa, W., Knauss, R., and Arnold, K.: The use of pulsed-field gradient nuclear magnetic resonance to measure the diffusion of ions and polymers in cartilage: Applications in joint diseases. Methods Mol. Med. 101 (2004) 287-302.

Reviews zur MALDI-TOF Massenspektrometrie:

  • Fuchs, B., Süß, R., Nimptsch, A., Schiller, J.: Matrix-assisted laser desorption and ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) directly combined with thin-layer chromatography (TLC) - A review of the current state. CHROMATOGRAPHIA, 69 (2009) 95-105.
  • Fuchs, B., Schiller, J.: Application of MALDI-TOF mass spectrometry in lipidomics. Eur. J. Lipid Sci. Technol., 111 (2009) 83-98.
  • Fuchs, B., Süß, R., Nimptsch, A., Schiller, J.: MALDI-TOF MS: Mehr als Proteinanalytik! BIOforum 5 (2008) 33-35.
  • Fuchs, B., Schiller, J.: MALDI-TOF MS analysis of lipids of cells and body fluids. Subcellular Biochemistry (Lipids in Health and Disease), Quinn, P.J. and Wang, X., Eds). Volume 48, 2008, pp. 541-565.
  • Fuchs, B., Arnold, K., Schiller, J.: Mass spectrometry of biological molecules. In: Encyclo­pedia of Analyti­cal Chemistry (ed. by Meyers, R.A.), John Wiley & Sons Ltd., Chiches­ter, 2008, pp. 1-39.
  • Schiller, J.: MALDI-MS of Lipids. In: MALDI MS: A Practical Guide to Instrumentation, Methods and Applications (Hillenkamp, F. and  Peter-Katalinić, J., eds.), Wiley-VCH, 2007, Weinheim, pp. 215-243.
  • Schiller, J., Süß, R., Fuchs, B., Müller, M., Zschörnig, O., Arnold, K.: MALDI-TOF MS in lipidomics. Front. Biosci. 12 (20007) 2568-2579.
  • Schiller, J., Süß, R., Fuchs, B., Müller, Zschörnig, O., Arnold, K.: Recent Applications of MALDI-TOF mass spectrometry and 31P NMR spectroscopy in lipid and phospholipid research. Future Lipidology 1 (2006) 115-125.
  • Schiller, J., Süß, R., Arnhold, J., Fuchs, B., Leßig, J., Müller, M., Petković, M., Zschörnig, O., Arnold, K.: Matrix-assisted laser desorption and ionization time-of-flight (MALDI-TOF) mass spectrometry in lipid and phospholipid research. Progr. Lipid Res. 43 (2004) 443-478.
  • Schiller, J., Arnold, K.: Mass spectrometry in structural biology. In: Encyclopedia of Analytical Chemistry (ed. by Meyers, R.A.), John Wiley & Sons Ltd., Chichester, 2000, 559-585.

MALDI-TOF Massenspektrometrie - Methodisches:

  • Petković, M., Vujačić, A., Schiller, J., Bugarčić, Z., Savić, J., Vasić, V.: Application of Flavonoids ‑ Quercetin and Rutin ‑ as a new Matrices for Matrix Assisted Laser Desorption / Ionisation Time-of-Flight Mass Spectrometric Analysis of Pt(II) and Pd(II) complexes. Rapid Commun Mass Spectrom., 23 (2009) 1467-1475.
  • Jaskolla, T., Fuchs, B., Karas, M., Schiller, J.: The new Matrix 4-Chloro-α-Cyanocinnamic Acid allows the Detection of Phosphatidylethanolamine Chloramines by MALDI-TOF Mass Spectrometry. J. Am. Soc. Mass Spectrom., 20 (2009) 867-874.
  • Petković, M., Schiller, J., Müller, M., Süß, R., Arnold, K., Arnhold, J.: Detection of adducts with matrix clusters in the positive and negative ion mode MALDI-TOF mass spectra of phospholipids. Z. Natforsch., 64B (2009) 35-42.
  • Richter, G., Schober, C., Süß, R., Fuchs, B., Birkemeyer, C., Schiller, J.: Comparison of the positive and negative ion electrospray ionization and matrix–assisted laser desorption ionization-time-of-flight mass spectra of the reaction products of phosphatidylethanolamines and hypochlorous acid. Anal. Biochem., 376 (2008) 157-159.
  • Fuchs, B., Cross, M.A., Schiller, J.: Changes in phospholipid composition of haemopoietic stem cells during apoptosis monitored by 31P NMR spectroscopy and MALDI-TOF mass spectrometry. Chem. Phys. Lipids, 150 (2007) 229-238.
  • Fuchs, B., Schober, C., Richter, G., Süß, R., Schiller, J.: MALDI-TOF MS of phosphatidyl-ethanolamines: Different ddducts cause different PSD fragment ion spectra. J. Biochem. Biophys. Meth. 70 (2007) 689-692.
  • Schiller, J., Süß, R., Fuchs, B., Müller, M., Petković, M., Zschörnig, O., Waschipky, H.: The suitability of different DHB isomers as matrices for the MALDI-TOF MS analysis of phospholipids: Which isomer for what purpose? Eur. Biophys. J. 36 (2007) 517-527.
  • Schiller, J., Süß, R., Petković, M., Hilbert, N., Müller, M., Zschörnig, O., Arn¬hold, J., Arnold, K.: CsCl as an auxiliary reagent for the analysis of phospholipid mixtures by matrix assisted laser desorption and ionization time of flight mass spectrometry (MALDI TOF MS). Chem. Phys. Lipids 113 (2001) 123-131.
  • Schiller, J., Süß, R., Petković, M., Zschörnig, O., and Arnold, K.: Negative ion MALDI-TOF mass spectra of complex phospholipid mixtures in the presence of phosphatidylcholine (PC): A cautionary note on peak assignment. Anal. Biochem. 309 (2002) 311-314.

MALDI/TLC-Kopplung:

  • Fuchs, B., Schiller, J., Süß, R., Nimptsch, A., Schürenberg, M., Suckau, D.: Capabilities and disadvantages of combined matrix-assisted laser-desorption/ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) and high-performance thin-layer chromatography (HPTLC): Analysis of egg yolk lipids J. Planar Chromatogr., 22 (2009) 35-42.
  • Fuchs, B., Nimptsch, A., Süß, R., Schiller, J.: The Analysis of Brain Lipids by a directly coupled MALDI/TLC Approach. J. AOAC Int. 91 (2008) 1227-1236.
  • Fuchs, B., Schiller, J., Süß, R., Zscharnack, M., Bader, A., Müller, P., Schürenberg, M., Becker, M., Suckau, D.: Analysis of Stem Cell Lipids by Offline HPTLC-MALDI-TOF MS. Anal. Bioanal. Chem. 392 (2008) 849-860.
  • Fuchs, B., Schiller, J., Süß, R., Schürenberg, M., Suckau, D.: A direct and simple coupling method between matrix-assisted laser desorption and ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) and thin-layer chromatography (TLC). Anal. Bioanal. Chem., 389 (2007) 827-834.
  • Sommerer, D., Süß, R., Hammerschmidt, S., Wirtz, H., Arnold, K., Schiller, J.: Analysis of the phospholipid composition of bronchoalveolar lavage (BAL) fluid from man and minipig by MALDI-TOF mass spectrometry in combination with TLC. J. Pharm. Biomed. Anal. 35 (2004) 199-206.
  • Schiller, J., Süß, R., Fuchs, B., Müller, M., Zschörnig, O., Arnold, K.: Combined application of TLC and matrix-assisted laser desorption and ionisation time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) to phospholipid analysis of brain. Chromatographia 57 (2003) S297-S302.

MALDI an Zell- und Gewebeextrakten:

  • Fuchs, B., Bondzio, A., Wagner, U., Schiller, J.: Phospholipid compositions of sera and synovial fluids from dog, human and horse: a comparison by 31P-NMR and MALDI-TOF MS. J. Anim. Physiol. Anim. Nutr., 93 (2009) 410-422.
  • Fuchs, B., Jacop, U., Göritz, F., Hermes, R., Hildebrandt, T., Schiller, J. Müller, K.: MALDI-TOF "fingerprint" phospholipid mass spectra allow the differentiation between Ruminantia and Feloideae spermatozoa. Theriogenology, 71 (2009) 568-575.
  • Vieler, A., Wilhelm, C., Goss, R., Süß, R., Schiller, J.: The lipid composition of the unicellular green alga Chlamydomonas reinhardtii and the diatom Cyclotella meneghiniana investigated by matrix-assisted laser desorption and ionization time-of-flight mass spectrometry (MALDI-TOF MS) in combination with thin-layer chromatography (TLC). Chem. Phys. Lipids, in press.
  • Zschörnig, O., Richter, V., Rassoul, F., Süß, R., Arnold, K., Schiller, J.: Analysis of human blood plasma by MALDI-TOF MS - Evaluation of critical parameters. Anal. Lett. 39 (2006) 1101-1113.
  • Fuchs, B., Schiller, J., Wagner, U., Häntzschel, H., Arnold, K.: The phosphatidyl-choline/lysophosphatidylcholine ratio in human plasma is an indicator of the severity of rheumatoid arthritis: Investigations by 31P NMR and MALDI-TOF MS. Clin. Biochem. 38 (2005) 925-933.
  • Schiller, J., Müller, K., Süß, R., Arnhold, J., Gey, C., Herrmann, A., Leßig, J., Arnold, K., Müller, P.: Analysis of the lipid composition of bull spermatozoa by MALDI-TOF mass spectrometry – A cautionary note. Chem. Phys. Lipids 126 (2003) 85-94.
  • Schiller, J., Hammerschmidt, S., Wirtz, H., Arnhold, J., Arnold, K.: Lipid analysis of bronchoalveolar lavage fluid (BAL) by MALDI-TOF mass spectrometry and 31P NMR spectroscopy. Chem. Phys. Lipids 112 (2001) 67-79.       
  • Schiller, J., Zschörnig, O., Petković, M., Müller, M., Arnhold, J., Arnold, K.: Lipid analysis of human HDL and LDL by MALDI-TOF mass spectrometry and 31P NMR. J. Lipid Res. 42 (2001) 1501-1508.
  • Schiller, J., Arnhold, J., Glander, H.-J., Arnold, K.: Lipid analysis of human spermatozoa and seminal plasma by MALDI-TOF mass spectrometry and NMR spectroscopy. Chem. Phys. Lipids 106 (2000) 145-156.

Oxidationsprozesse von Lipiden:

  • Bauer, A., Schumann, A., Gilbert, M., Wilhelm, C., Hengstler, J.G., Schiller, J., Fuchs, B.: Evaluation of carbon tetrachloride-induced oxidative stress on rat hepatocytes by 31P NMR and MALDI-TOF mass spectrometry: Lysophosphatidylcholine generation from unsaturated phosphatidylcholines. Chem. Phys. Lipids 159 (2009) 21-29.
  • Fuchs, B., Schiller, J.: Lysophospholipids: Their generation, physiological role and detection. Are they important disease markers? Mini-Rev. Med. Chem., 9 (2009) 368-378.
  • Fuchs, B., Schober, C., Richter, G., Nimptsch, A., Süß, R., Schiller, J.: The Reactions between HOCl and differently saturated Phospholipids: Physiological Relevance, Products and Methods of Evaluation. Mini-Rev. Org. Chem. 5 (2008) 254-261.
  • Richter, G., Schober, C., Süß, R., Fuchs, B., Müller, M., Schiller, J.: The reaction between phosphatidylethanolamines and HOCl investigated by TLC: Fading of the dye primuline is induced by dichloramines. J. Chromatogr. B, 867 (2008) 233-237.
  • Fuchs, B., Müller, K., Göritz, F., Blottner, S., Schiller, J.: Characteristic oxidation products of choline plasmalogens are detectable in cattle and roe deer spermatozoa by MALDI-TOF mass spectrometry. Lipids, 42 (2007) 991-998.
  • Leßig, J., Schiller, J., Arnhold, J., Fuchs, B.: Hypochlorous acid-mediated generation of glycerophosphocholine from unsaturated plasmalogen glycerophosphocholine lipids. J. Lipid Res. 48 (2007) 1316-1324.
  • Fitzl, M., Süß, R., Arnold, K., Schiller, J.: Nitrite reduces the effects of HOCl on unsaturated phosphatidylcholines - A MALDI-TOF MS study. Chem. Phys. Lipids 140 (2006) 11-17.
  • Zschörnig, O., Bergmeier, C., Süß, R., Arnold, K., Schiller, J.: Human low-density lipoprotein oxidation: Hypochlorous acid leads to the generation of lysophospholipids under acidic conditions. Lett. Org. Chem. 1 (2004) 381-390.
  • Schiller, J., Süß, R., Petković, M., Arnold, K.: Thermal stressing of unsaturated vegetable oils: Effects analysed by MALDI-TOF mass spectrometry, 1H and 31P NMR spectroscopy. Eur. Food Res. Technol. 215 (2002) 282-286.
  • Arnhold, J., Osipov, A.N., Spalteholz, H., Panasenko, O.M., Schiller, J.: Formation of lyso-phospholipids from unsaturated phosphatidylcholines under the influence of hypochlorous acid. Biochim. Biophys. Acta 1572 (2002) 91-100.
  • Schiller, J., Süß, R., Petković, M., Hanke, G., Vogel, A., Arnold, K.: Effects of thermal stressing on saturated vegetable oils and isolated triacylglycerols - Product analysis by MALDI-TOF mass spectrometry, NMR and IR spectroscopy. Eur. J. Lipid Sci. Technol. 104 (2002) 496-505.
  • Arnhold, J., Osipov, A.N., Spalteholz, H., Panasenko, O.M., Schiller, J.: Effects of hypochlorous acid on unsaturated phosphatidylcholines. Free Radic. Biol. Med. 31 (2001) 1111-1119.

Glykosaminoglykane, Knorpel und reaktive Sauerstoffverbindungen:

  • Volpi, N., Schiller, J., Stern, R., Šoltés, L.: Role, metabolism, chemical modifications and applications of hyaluronan. Curr. Medic. Chem., 16 (2009) 1718-1745.
  • Nimptsch, A., Schibur, S., Schnabelrauch, A., Fuchs, B., Huster, D., Schiller, J.: Characterization of the quantitative relationship between signal-to-noise (S/N) ratio and sample amount on-target by MALDI-TOF MS: Determination of chondroitin sulfate subsequent to enzymatic digestion. Anal. Chim. Acta, 635 (2009) 175-182.
  • Kogan G., Šoltés L., Stern R., Schiller J., Mendichi R.  Hyaluronic acid: Its function and degradation in in vivo systems. In: Atta-ur-Rahman (ed.): Studies in Natural Products Chemistry (Vol. 34 Bioactive Natural Products, Part D), Elsevier, Amsterdam 2008, pp. 789-882.
  • Šoltés, L., Kogan, G., Stankovská, M., Mendichi, R., Rychlý, R., Schiller, J.,  Gemeiner, P.: Degradation of high-molar-mass hyaluronan and characterization of fragments. Biomacromolecules, 8 (2007) 2697-2705.
  • Schulz, R., Höhle, S., Zernia, G., Zscharnack, M., Schiller, J., Bader, A., Arnold, K., Huster, D.: Analysis of extracellular matrix production in artificial cartilage constructs by histology, immuncytochemistry, mass spectrometry, and NMR spectroscopy. J. Nanosci. Nanotechnol. 6 (2006) 2368-2381.
  • Busse, K., Averbeck, M., Anderegg, U., Arnold, K., Simon, J.C., Schiller, J.: The signal-to-noise ratio as a measure of HA oligomer concentration: a MALDI-TOF MS study. Carbohydr. Res. 341 (2006) 1065-1070.
  • Šoltés, L., Stankovská, M., Brezová, V., Schiller, J., Arnhold, J., Kogan, G., Gemeiner, P.: Hyaluronan degradation by cupric chloride and ascorbate: Rotational viscometric, EPR spin trapping, and MALDI-TOF mass spectrometric investigations. Carbohydr. Res. 341 (2006) 2826–2834.
  • Soltes, L., Mendichi, R., Kogan, G., Schiller, J., Stankovska, M., Arnhold, J.: Degradative action of reactive oxygen species on hyaluronan. Biomacromolecules 7 (2006) 659-668.
  • Schiller, J., Fuchs, B., Arnhold, J., Arnold, K.: Contribution of reactive oxygen species to cartilage degradation in rheumatic diseases: Molecular pathways, diagnosis and potential therapeutic strategies. Curr.  Medic. Chem. 10 (2003) 2123-2145.
  • Hilbert, N., Schiller, J., Arnhold, J., Arnold, K.: Cartilage degradation by stimulated human neutrophils: Elastase is the enzyme most responsible for cartilage breakdown. Bioorg. Chem. 30 (2002) 119-132.
  • Schiller, J., Naji, L., Huster, D., Kaufmann, J., Arnold, K.: 1H and 13C HR-MAS NMR investigations on native and enzymatically-digested cartilage. MAGMA 13 (2001) 19-27.
  • Schiller, J., Benard, S., Arnhold, J., Reichl, S., Arnold, K.: Cartilage degradation by stimulated human neutrophils: Reactive oxygen species markedly influence the activity of proteolytic enzmyes. Chem. Biol. 7 (2000) 557-568.